Glutathion kaufen 2026 — Tripeptid GSH als Laborreagenz und Referenzsubstanz (EU)
Glutathion auf einen Blick
| Bezeichnung | Glutathion |
|---|---|
| Identität | Tripeptid γ-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin; die Bindung zum Glutamat läuft über dessen Seitenkette (γ-Bindung), nicht über die übliche Peptidbindung |
| Synonyme | GSH, reduziertes Glutathion, L-Glutathion |
| Klasse | Körpereigenes Tripeptid, Laborreagenz |
| Forschungskontext | Redox-Assays, Zellvitalitätstests, Referenzsubstanz in analytischen Verfahren |
| CAS-Nummer | 70-18-8 — maßgeblich ist stets das chargenbezogene COA |
| Summenformel | C₁₀H₁₇N₃O₆S (rechnerische Molmasse ≈ 307,3 g/mol) |
| Form | Lyophilisat (gefriergetrocknet), versiegeltes Vial |
| Menge | 1500 mg pro Vial |
| Reinheit | ≥ 99 % (HPLC), Identität per LC-MS bestätigt |
| Analytik | Externes Drittlabor, chargenbezogenes COA |
| Bestimmung | Ausschließlich Laborforschung (RUO) |
| Preis | 69,90 € · Versand aus Deutschland |
Was ist Glutathion?
Glutathion ist unter den hier angebotenen Substanzen die mit Abstand am längsten und breitesten untersuchte. Es kommt in praktisch jeder Zelle vor, wurde 1888 erstmals beschrieben und ist seit Jahrzehnten Standardreagenz in der biochemischen Laborarbeit — als Referenzsubstanz in Redox-Assays, als Bestandteil von Pufferlösungen, als Vergleichswert in Zellvitalitätstests.
Strukturell hat es eine Besonderheit, die es von jedem anderen Tripeptid hier unterscheidet: Die Verknüpfung zwischen Glutaminsäure und Cystein läuft nicht über die übliche Peptidbindung, sondern über die Seitenkette des Glutamats — eine sogenannte γ-Bindung. Das ist der Grund, warum die üblichen Peptidasen das Molekül nicht spalten, und es ist analytisch der Punkt, an dem sich echtes Glutathion von einer falsch verknüpften Variante unterscheiden lässt.
Molekulares Profil & Zielstruktur
Mit rund 307 g/mol und der Summenformel C₁₀H₁₇N₃O₆S ist Glutathion eines der wenigen Moleküle in diesem Sortiment, für die CAS-Nummer und Formel unstrittig sind. Das einzelne Schwefelatom gehört zum Cystein und ist die reaktive Stelle des Moleküls: Über diese Thiolgruppe läuft die Redox-Chemie, für die Glutathion im Labor verwendet wird.
Genau diese Thiolgruppe ist auch die Schwachstelle bei der Lagerung. An Luft oxidiert reduziertes Glutathion (GSH) zum Disulfid (GSSG) — zwei Moleküle, über die Schwefelatome verbunden. Für ein Redox-Assay ist der GSSG-Anteil einer Charge deshalb keine Nebengröße, sondern die entscheidende Angabe.
Was In-vitro- und Tiermodell-Studien dokumentieren
Die folgende Zusammenfassung gibt ausschließlich wieder, was in der öffentlich zugänglichen präklinischen Literatur beschrieben wird – sie ist keine Aussage über eine Wirkung oder Eignung am Menschen.
- Redox-Assays: Glutathion ist Standardreagenz in Verfahren zur Bestimmung des zellulären Redoxstatus; die Methodik ist breit publiziert.
- GSH/GSSG-Verhältnis: Zahllose Arbeiten verwenden das Verhältnis von reduziertem zu oxidiertem Glutathion als Messgröße in Zellmodellen.
- Enzymsubstrat: Glutathion ist Substrat mehrerer Enzymklassen, unter anderem der Glutathion-S-Transferasen; entsprechende Assays sind etabliert.
- Referenzsubstanz: In der analytischen Chemie dient es als Kalibrierstandard für thiolhaltige Verbindungen.
- Zellvitalitätsmodelle: Arbeiten an Zellkulturen dokumentieren Messungen des Glutathiongehalts als Marker für oxidativen Stress.
Anders als bei den meisten Substanzen dieses Sortiments geht es hier nicht um eine offene Forschungsfrage, sondern um ein etabliertes Laborreagenz. Die Angaben betreffen den Einsatz im Labor und treffen keine Aussage über eine Anwendung außerhalb davon.
Reinheit, COA & Analytik
Die entscheidende Zahl ist bei Glutathion nicht die Gesamtreinheit, sondern der Anteil der oxidierten Form GSSG. Ein Zertifikat, das nur eine Reinheit ausweist und zum Oxidationsgrad schweigt, lässt die für Redox-Arbeiten wichtigste Frage offen. Jede BlitzLab-Charge wird extern analysiert — RP-HPLC für die Reinheit, LC-MS für die Molekülmasse. Prüfen Sie im COA Chargennummer, Analysendatum, Peakreinheit und gemessene Masse. Wie man das Dokument liest, erklärt Analysenzertifikat (COA) lesen und verstehen; die Methoden beschreibt Peptid-Reinheit: HPLC und LC-MS erklärt.
Lagerung & Handhabung
Als Lyophilisat im ungeöffneten Vial ist Glutathion unter Kühlung und Lichtschutz lagerstabil. In Lösung oxidiert die Thiolgruppe an Luft — Lösungen sollten frisch angesetzt und nicht aufbewahrt werden. Das ist bei dieser Substanz kein allgemeiner Ratschlag, sondern der Kern der Handhabung. Details: Forschungspeptide lagern und handhaben.
Glutathion kaufen in der EU – worauf es ankommt
Glutathion ist ein Massenreagenz und entsprechend günstig zu bekommen — die Unterschiede liegen im Oxidationsgrad und in der Dokumentation. Vor der Bestellung sollte geklärt sein:
- Chargenbezogenes COA: Ein Musterzertifikat ohne Bezug zur Charge ist wertlos — die Chargennummer auf dem Vial muss mit dem Dokument übereinstimmen.
- Unabhängige Analytik: Ein Drittlabor ist aussagekräftiger als ein Herstellerprotokoll, und erst LC-MS belegt die Identität, die eine HPLC-Zahl allein nicht zeigt.
- Spezifikation: Salzform, Peptidgehalt und Füllmenge sollten dokumentiert sein.
- Klare RUO-Kennzeichnung: Ein Anbieter, der Anwendungs- oder Dosierungshinweise gibt, verlässt den zulässigen Rahmen — ein Warnsignal, kein Service.
Worauf man bei einem Anbieter sonst achten sollte: 7-Punkte-Checkliste.
Häufige Fragen zum Kauf von Glutathion
Hinweis zu Quellen & RUO
Die stofflichen Angaben stützen sich auf öffentliche Datenbankeinträge (unter anderem PubChem) und auf die etablierte biochemische Fachliteratur zu Glutathion und zum zellulären Redoxstatus. Glutathion wird ausschließlich als Forschungsmaterial (Research Use Only) abgegeben: nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier, nicht als Lebensmittel, Nahrungsergänzungsmittel, Kosmetikum oder Arzneimittel.
Analysenzertifikat, Spezifikation und Verfügbarkeit direkt auf der Produktseite.
